6 Fragen zu Polypeptid

Die Polyp-Peptid-Hypothese bezieht sich auf die Theorie, dass Polypen (gutartige Wucherungen in Schleimhäuten) durch bestimmte Peptide (kurze Ketten von Aminosäuren) beeinflusst oder verursacht werden könnten. Diese Hypothese könnte in der medizinischen Forschung untersucht werden, um zu verstehen, wie Peptide das Wachstum von Polypen fördern oder hemmen könnten. Dies könnte potenziell zu neuen Behandlungsansätzen führen, indem spezifische Peptide gezielt eingesetzt werden, um das Wachstum von Polypen zu kontrollieren oder zu verhindern.

Ein Polypeptid ist eine Kette von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Diese Ketten entstehen durch die Translation von mRNA in Ribosomen während der Proteinbiosynthese. Polypeptide können aus einer Vielzahl von Aminosä bestehen und variieren in ihrer Länge, wobei sie in der Regel aus mindestens 10 bis mehreren Hundert Aminosäuren bestehen. Polypeptide sind die Bausteine von Proteinen, die eine Vielzahl von Funktionen im Körper erfüllen, darunter Enzymaktivität, Strukturgebung und Signalübertragung. Die spezifische Sequenz der Aminosäuren in einem Polypeptid bestimmt seine Struktur und Funktion.

Die Ein-Gen-ein-Polypeptid-Hypothese von George Beadle und Edward Tatum besagt, dass jedes Gen für die Synthese eines spezifischen Polypeptids (oder Proteins) verantwortlich ist. Diese Hypothese entstand aus Experimenten mit dem Schimmelpilz Neurospora crassa, bei denen Beadle und Tatum Mutationen untersuchten, die die Fähigkeit des Pilzes beeinträchtigten, bestimmte Nährstoffe zu synthetisieren. Sie fanden heraus, dass jede Mutation in einem bestimmten Gen zu einem Defekt in der Synthese eines spezifischen Enzyms führte, das für die Umwandlung eines Nährstoffs in einen anderen notwendig war. Daraus schlossen sie, dass Gene als Anweisungen für die Herstellung von Enzymen fungieren, und dass jedes Gen für ein einzelnes Polypeptid verantwortlich ist. Diese Erkenntnis legte den Grundstein für das moderne Verständnis der Genetik und der Proteinbiosynthese.

In einer organischen Verbindung wie einer Polypeptidkette sind die Hauptbestandteile Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Jede Aminosäure hat eine Seitenkette (R-Gruppe), die variieren kann. In der Regel enthalten Polypeptide mehr CH2-Gruppen als CH3-Gruppen, da die Struktur der Peptidbindung (–C(=O)–NH–) und die meisten Seitenketten der Aminosäuren mehrere CH2-Gruppen enthalten. CH3-Gruppen sind typischerweise in den Seitenketten bestimmter Aminosäuren wie Alanin oder Valin vorhanden, aber insgesamt sind die CH2-Gruppen in der Kette häufiger. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass Polypeptide in der Regel mehr CH2-Bindungen als CH3-Bindungen aufweisen.

Die Extinktion (Absorption) eines Polypeptids hängt von der spezifischen Absorption der einzelnen Aminosäuren ab. Tryptophan (Trp) hat eine deutlich höhere molare Extinktion als Glycin (Gly), da Tryptophan aromatische Eigenschaften hat und bei 280 nm stark absorbiert, während Glycin keine signifikante Absorption in diesem Bereich zeigt. Für eine Konzentration von 0,1 mg/ml (was 0,1 g/l entspricht) und unter der Annahme, dass die molare Masse von Glycin etwa 75 g/mol und die von Tryptophan etwa 204 g/mol beträgt, kannst du die Anzahl der Mole pro Liter berechnen: - Für 10 Gly: - 10 Gly wiegen 10 * 75 g/mol = 750 g/mol. - Bei 0,1 g/l: 0,1 g/l / 750 g/mol = 0,0001333 mol/l. - Für 10 Trp: - 10 Trp wiegen 10 * 204 g/mol = 2040 g/mol. - Bei 0,1 g/l: 0,1 g/l / 2040 g/mol = 0,00004902 mol/l. Da Tryptophan eine höhere Extinktion hat, wird die Extinktion des Polypeptids aus 10 Tryptophan größer sein als die des Polypeptids aus 10 Glycin.

Die Aussage ist falsch. Bei der Termination der Translation in Prokaryoten wird das fertig synthetisierte Polypeptid nicht durch Phosphorylierung freigesetzt, sondern durch die Bindung von Terminationsfaktoren an das Stopcodon (UAA, UAG oder UGA) auf der mRNA. Diese Terminationsfaktoren fördern die Hydrolyse der Bindung zwischen dem Polypeptid und der tRNA im P-Stelle des Ribosoms, wodurch das Polypeptid freigesetzt wird. Phosphorylierung ist ein anderer biochemischer Prozess, der nicht direkt mit der Freisetzung des Polypeptids bei der Translation in Verbindung steht.