Extinktionskoeffizient von Polypeptiden aus 10 Gly oder 10 Trp bei 0,1 mg/mol?

Question

Extinktionskoeffizient von Polypeptiden aus 10 Gly oder 10 Trp bei 0,1 mg/mol?

Antwort

Verwandte Fragen

Erklärung des Satzes: Die Extinktionsabnahme ΔE pro Zeiteinheit ist der Aktivität des Enzyms LDH direkt proportional.

Was ist eine Extinktionsgerade und wofür wird sie in der Biochemie verwendet?

Wie berechne ich die Proteinkonzentration und den Protein Gehalt meiner Probe?

Accepted Answer

Die Extinktion (Absorption) eines Polypeptids hängt von der spezifischen Absorption der einzelnen Aminosäuren ab. Tryptophan (Trp) hat eine deutlich höhere molare Extinktion als Glycin (Gly), da Tryptophan aromatische Eigenschaften hat und bei 280 nm stark absorbiert, während Glycin keine signifikante Absorption in diesem Bereich zeigt. Für eine Konzentration von 0,1 mg/ml (was 0,1 g/l entspricht) und unter der Annahme, dass die molare Masse von Glycin etwa 75 g/mol und die von Tryptophan etwa 204 g/mol beträgt, kannst du die Anzahl der Mole pro Liter berechnen: - Für 10 Gly: - 10 Gly wiegen 10 * 75 g/mol = 750 g/mol. - Bei 0,1 g/l: 0,1 g/l / 750 g/mol = 0,0001333 mol/l. - Für 10 Trp: - 10 Trp wiegen 10 * 204 g/mol = 2040 g/mol. - Bei 0,1 g/l: 0,1 g/l / 2040 g/mol = 0,00004902 mol/l. Da Tryptophan eine höhere Extinktion hat, wird die Extinktion des Polypeptids aus 10 Tryptophan größer sein als die des Polypeptids aus 10 Glycin.

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Der Satz besagt, dass die Abnahme der Extinktion (ΔE) pro Zeiteinheit in einem Experiment, das die Aktivität des Enzyms Laktatdehydrogenase (LDH) untersucht, direkt von der Aktivität d... [mehr]

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Der Satz besagt, dass die Abnahme der Extinktion (ΔE) pro Zeiteinheit in einem Experiment, das die Aktivität des Enzyms Laktatdehydrogenase (LDH) untersucht, direkt von der Aktivität dieses Enzyms abhängt. Das bedeutet konkret: Wenn die Aktivität des Enzyms LDH steigt, wird auch die Extinktionsabnahme pro Zeiteinheit größer. Umgekehrt gilt, wenn die Aktivität des Enzyms sinkt, nimmt die Extinktion langsamer ab. In vielen biochemischen Experimenten wird die Extinktion verwendet, um die Konzentration von Substanzen zu messen, die durch enzymatische Reaktionen entstehen oder verbraucht werden. Eine direkte Proportionalität bedeutet, dass es eine lineare Beziehung zwischen der Enzymaktivität und der gemessenen Extinktionsänderung gibt.

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Die Extinktionsgerade, auch als Kalibriergerade bezeichnet, ist eine grafische Darstellung, die den Zusammenhang zwischen der Absorption (Extinktion) einer Lösung und der Konzentration eines gel&... [mehr]

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Die Extinktionsgerade, auch als Kalibriergerade bezeichnet, ist eine grafische Darstellung, die den Zusammenhang zwischen der Absorption (Extinktion) einer Lösung und der Konzentration eines gelösten Stoffes beschreibt. In der Biochemie wird sie häufig in der spektrophotometrischen Analyse verwendet, um die Konzentration von Substanzen in einer Lösung zu bestimmen. Die Extinktionsgerade wird durch die Beer-Lambert-Gesetzgebung beschrieben, die besagt, dass die Absorption einer Lösung direkt proportional zur Konzentration des absorbierenden Stoffes und der Weglänge des Lichts ist. Um eine Extinktionsgerade zu erstellen, werden verschiedene bekannte Konzentrationen einer Substanz gemessen, und die entsprechenden Absorptionswerte werden aufgezeichnet. Diese Daten werden dann in einem Diagramm dargestellt, wobei die Konzentration auf der x-Achse und die Absorption auf der y-Achse aufgetragen wird. Die resultierende Linie kann verwendet werden, um die Konzentration unbekannter Proben zu bestimmen, indem deren Absorption gemessen und mit der Extinktionsgerade verglichen wird.

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Um die Proteinkonzentration und den Proteingehalt deiner Probe zu berechnen, kannst du folgende Schritte befolgen: 1. **Probenvorbereitung**: Stelle sicher, dass deine Probe gut gelöst ist und k... [mehr]

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Um die Proteinkonzentration und den Proteingehalt deiner Probe zu berechnen, kannst du folgende Schritte befolgen: 1. **Probenvorbereitung**: Stelle sicher, dass deine Probe gut gelöst ist und keine Partikel enthält, die die Messung stören könnten. 2. **Bestimmung der Proteinkonzentration**: - **BCA-Assay oder Bradford-Assay**: Diese Methoden sind gängig zur Bestimmung der Proteinkonzentration. Du musst eine Standardkurve mit bekannten Proteinmengen erstellen und dann die Absorption deiner Probe messen. - **Formel**: Die Konzentration (in mg/ml) kann aus der Standardkurve abgeleitet werden, indem du die gemessene Absorption mit der Kurve vergleichst. 3. **Berechnung des Proteingehalts**: - Wenn du die Konzentration in mg/ml hast und das Gesamtvolumen deiner Probe kennst (in ml), kannst du den Gesamtproteingehalt berechnen: \[ \text{Proteingehalt (mg)} = \text{Konzentration (mg/ml)} \times \text{Volumen (ml)} \] 4. **Umrechnung in andere Einheiten**: Falls nötig, kannst du die Ergebnisse in andere Einheiten umrechnen, z.B. in g/L oder %. Stelle sicher, dass du alle notwendigen Reagenzien und Geräte zur Verfügung hast und die Protokolle genau befolgst, um genaue Ergebnisse zu erhalten.