Was sind die strukturellen und funktionalen Unterschiede von Hämoglobin und Myoglobin?

Hämoglobin und Myoglobin sind beide Proteine, die Sauerstoff binden und transportieren, aber sie haben unterschiedliche Strukturen und Funktionen:

### Strukturelle Unterschiede:
1. **Primärstruktur:**
- **Hämoglobin:** Besteht aus vier Polypeptidketten (zwei Alpha- und zwei Beta-Ketten), die zusammen ein Tetramer bilden.
- **Myoglobin:** Besteht aus einer einzigen Polypeptidkette und ist ein Monomer.

2. **Sekundär- und Tertiärstruktur:**
- **Hämoglobin:** Jede der vier Ketten hat eine ähnliche Struktur wie Myoglobin, aber die vier Ketten sind durch nicht-kovalente Bindungen miteinander verbunden.
- **Myoglobin:** Hat eine kompakte, globuläre Struktur mit einer hohen Dichte an Alpha-Helices.

3. **Quartärstruktur:**
- **Hämoglobin:** Hat eine komplexe Quartärstruktur, die es ermöglicht, kooperativ Sauerstoff zu binden.
- **Myoglobin:** Hat keine Quartärstruktur, da es nur aus einer Kette besteht.

### Funktionale Unterschiede:
1. **Sauerstoffbindung:**
- **Hämoglobin:** Zeigt kooperative Bindung, was bedeutet, dass die Bindung eines Sauerstoffmoleküls die Affinität der verbleibenden Bindungsstellen für Sauerstoff erhöht. Dies ermöglicht eine effiziente Sauerstoffaufnahme in der Lunge und Abgabe im Gewebe.
- **Myoglobin:** Hat eine höhere Affinität für Sauerstoff als Hämoglobin und bindet Sauerstoff nicht kooperativ. Es dient als Sauerstoffspeicher in Muskelzellen und gibt Sauerstoff nur bei sehr niedrigen Sauerstoffkonzentrationen ab.

2. **Funktion im Körper:**
- **Hämoglobin:** Transportiert Sauerstoff von der Lunge zu den Geweben und Kohlendioxid von den Geweben zurück zur Lunge.
- **Myoglobin:** Speichert Sauerstoff in den Muskeln und gibt ihn während intensiver Muskelarbeit ab, um die Zellatmung zu unterstützen.

Diese Unterschiede ermöglichen es Hämoglobin und Myoglobin, ihre spezifischen Rollen im Sauerstofftransport und -speicherung im Körper effizient zu erfüllen.