Wie funktioniert die Aspartat-Aminotransferase?

Aspartat-Aminotransferase (AST), auch bekannt als Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT), ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle im Aminosäurestoffwechsel spielt. Es katalysiert die reversible Übertragung einer Aminogruppe von Aspartat auf α-Ketoglutarat, wodurch Oxalacetat und Glutamat entstehen. Dieser Prozess ist ein Teil des sogenannten Transaminierungsprozesses, der für die Synthese und den Abbau von Aminosäuren entscheidend ist.

Der Reaktionsmechanismus von AST lässt sich in folgenden Schritten zusammenfassen:

1. **Bindung des Substrats**: Aspartat bindet an das aktive Zentrum des Enzyms.
2. **Aminogruppenübertragung**: Die Aminogruppe von Aspartat wird auf das Coenzym Pyridoxalphosphat (PLP) übertragen, das im aktiven Zentrum des Enzyms gebunden ist. Dabei entsteht Pyridoxaminphosphat (PMP) und Oxalacetat wird freigesetzt.
3. **Bindung des zweiten Substrats**: α-Ketoglutarat bindet an das Enzym.
4. **Rückübertragung der Aminogruppe**: Die Aminogruppe wird von PMP auf α-Ketoglutarat übertragen, wodurch Glutamat und PLP regeneriert werden.
5. **Freisetzung der Produkte**: Glutamat wird freigesetzt und das Enzym ist bereit für einen neuen Zyklus.

AST ist in vielen Geweben des Körpers vorhanden, insbesondere in der Leber, im Herzmuskel, in den Nieren und in den Muskeln. Erhöhte AST-Werte im Blut können auf Gewebeschäden hinweisen, insbesondere auf Lebererkrankungen wie Hepatitis oder auf Herzinfarkte.