2 Fragen zu Enzymfunktion

Ein Aminosäureaustausch in einem Enzym kann verschiedene Auswirkungen auf dessen Funktion haben, abhängig davon, welche Aminosäure ausgetauscht wird und an welcher Position dies geschieht. Hier sind einige mögliche Auswirkungen: 1. **Veränderung der Enzymaktivität**: Der Austausch kann die katalytische Aktivität des Enzyms erhöhen oder verringern. Wenn die ausgetauschte Aminosäure in der aktiven Stelle des Enzyms liegt, kann dies die Bindung des Substrats oder die Katalyse der Reaktion direkt beeinflussen. 2. **Stabilität des Enzyms**: Der Austausch kann die thermische oder strukturelle Stabilität des Enzyms beeinflussen. Eine stabilisierende Aminosäure könnte durch eine weniger stabilisierende ersetzt werden, was zu einer geringeren Stabilität und möglicherweise zu einer schnelleren Denaturierung führt. 3. **Substratspezifität**: Der Austausch kann die Spezifität des Enzyms für sein Substrat verändern. Das Enzym könnte anfangen, andere Substrate zu bevorzugen oder seine Affinität für das ursprüngliche Substrat verlieren. 4. **Regulation des Enzyms**: Der Austausch kann die Regulation des Enzyms durch Inhibitoren oder Aktivatoren beeinflussen. Dies könnte die Art und Weise verändern, wie das Enzym in zellulären Prozessen reguliert wird. 5. **Strukturelle Veränderungen**: Der Austausch kann die dreidimensionale Struktur des Enzyms verändern, was wiederum die Funktion beeinflussen kann. Dies kann zu einer Fehlfaltung des Proteins führen oder die Interaktion mit anderen Molekülen beeinträchtigen. 6. **Lokalisierung im Zellkompartiment**: Der Austausch kann die zelluläre Lokalisierung des Enzyms beeinflussen, indem er Signalsequenzen verändert, die für den Transport des Enzyms zu bestimmten Zellkompartimenten verantwortlich sind. Die spezifischen Auswirkungen hängen stark von der Natur der ausgetauschten Aminosäuren und ihrer Position im Enzym ab.

Aspartat-Aminotransferase (AST), auch bekannt als Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT), ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle im Aminosäurestoffwechsel spielt. Es katalysiert die reversible Übertragung einer Aminogruppe von Aspartat auf α-Ketoglutarat, wodurch Oxalacetat und Glutamat entstehen. Dieser Prozess ist ein Teil des sogenannten Transaminierungsprozesses, der für die Synthese und den Abbau von Aminosäuren entscheidend ist. Der Reaktionsmechanismus von AST lässt sich in folgenden Schritten zusammenfassen: 1. **Bindung des Substrats**: Aspartat bindet an das aktive Zentrum des Enzyms. 2. **Aminogruppenübertragung**: Die Aminogruppe von Aspartat wird auf das Coenzym Pyridoxalphosphat (PLP) übertragen, das im aktiven Zentrum des Enzyms gebunden ist. Dabei entsteht Pyridoxaminphosphat (PMP) und Oxalacetat wird freigesetzt. 3. **Bindung des zweiten Substrats**: α-Ketoglutarat bindet an das Enzym. 4. **Rückübertragung der Aminogruppe**: Die Aminogruppe wird von PMP auf α-Ketoglutarat übertragen, wodurch Glutamat und PLP regeneriert werden. 5. **Freisetzung der Produkte**: Glutamat wird freigesetzt und das Enzym ist bereit für einen neuen Zyklus. AST ist in vielen Geweben des Körpers vorhanden, insbesondere in der Leber, im Herzmuskel, in den Nieren und in den Muskeln. Erhöhte AST-Werte im Blut können auf Gewebeschäden hinweisen, insbesondere auf Lebererkrankungen wie Hepatitis oder auf Herzinfarkte.