5 Fragen zu Transaminierung

Durch Transaminierung können verschiedene Aminosäuren in Intermediate umgewandelt werden, die direkt in den Citratzyklus (auch Krebszyklus oder Zitronensäurezyklus genannt) eingespeist werden können. Hier sind einige Beispiele: 1. **Glutamat**: Durch Transaminierung kann Glutamat in α-Ketoglutarat umgewandelt werden, welches ein direktes Zwischenprodukt im Citratzyklus ist. 2. **Aspartat**: Aspartat kann durch Transaminierung in Oxalacetat umgewandelt werden, das ebenfalls ein Zwischenprodukt im Citratzyklus ist. 3. **Alanin**: Alanin kann durch Transaminierung in Pyruvat umgewandelt werden. Pyruvat kann dann durch die Pyruvat-Dehydrogenase in Acetyl-CoA umgewandelt werden, welches in den Citratzyklus eingespeist wird. Diese Transaminierungsreaktionen sind wichtig für den Aminosäurestoffwechsel und die Energieproduktion im Körper.

In einer Transaminierung werden Aminosäuren und α-Ketosäuren als Substrate umgesetzt. Bei dieser Reaktion wird die Aminogruppe von einer Aminosäure auf eine α-Ketosäure übertragen, wodurch eine neue Aminosäure und eine neue α-Ketosäure entstehen. Ein häufiges Beispiel ist die Reaktion von Glutamat mit Pyruvat, wobei Alanin und α-Ketoglutarat gebildet werden.

Die Transaminierung von Alanin und 2-Oxoglutarat findet hauptsächlich in der Leber statt. In diesem Organ wird Alanin in Glutamat umgewandelt, wobei 2-Oxoglutarat als Aminosäureakzeptor fungiert. Das gebildete Glutamat kann dann in der Leber weiterverarbeitet werden, beispielsweise durch die Umwandlung in Ammoniak und α-Ketoglutarat, was für den Harnstoffzyklus wichtig ist. Glutamat kann auch als Vorläufer für die Synthese anderer Aminosäuren oder als Neurotransmitter im Gehirn dienen.

Aspartat-Aminotransferase (AST), auch bekannt als Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT), ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle im Aminosäurestoffwechsel spielt. Es katalysiert die reversible Übertragung einer Aminogruppe von Aspartat auf α-Ketoglutarat, wodurch Oxalacetat und Glutamat entstehen. Dieser Prozess ist ein Teil des sogenannten Transaminierungsprozesses, der für die Synthese und den Abbau von Aminosäuren entscheidend ist. Der Reaktionsmechanismus von AST lässt sich in folgenden Schritten zusammenfassen: 1. **Bindung des Substrats**: Aspartat bindet an das aktive Zentrum des Enzyms. 2. **Aminogruppenübertragung**: Die Aminogruppe von Aspartat wird auf das Coenzym Pyridoxalphosphat (PLP) übertragen, das im aktiven Zentrum des Enzyms gebunden ist. Dabei entsteht Pyridoxaminphosphat (PMP) und Oxalacetat wird freigesetzt. 3. **Bindung des zweiten Substrats**: α-Ketoglutarat bindet an das Enzym. 4. **Rückübertragung der Aminogruppe**: Die Aminogruppe wird von PMP auf α-Ketoglutarat übertragen, wodurch Glutamat und PLP regeneriert werden. 5. **Freisetzung der Produkte**: Glutamat wird freigesetzt und das Enzym ist bereit für einen neuen Zyklus. AST ist in vielen Geweben des Körpers vorhanden, insbesondere in der Leber, im Herzmuskel, in den Nieren und in den Muskeln. Erhöhte AST-Werte im Blut können auf Gewebeschäden hinweisen, insbesondere auf Lebererkrankungen wie Hepatitis oder auf Herzinfarkte.

Der Cofaktor, der für Transaminierungen erforderlich ist, ist Pyridoxalphosphat (PLP), die aktive Form von Vitamin B6. Die Strukturformel von Pyridoxalphosphat zeigt einen Pyridinkern mit einer Phosphatgruppe, die an das 5'-Kohlenstoffatom gebunden ist. Die chemische Struktur kann als C8H10N2O5P beschrieben werden. PLP spielt eine entscheidende Rolle bei der Übertragung von Aminogruppen zwischen Aminosäuren und Ketosäuren in Transaminierungsreaktionen.