Diese Begriffe beziehen sich auf verschiedene Techniken der Chromatographie, die zur Trennung und Reinigung von Molekülen verwendet werden. Hier ist eine kurze Erklärung jeder Methode: 1. **Anionentauscher**: - Anionentauscher sind Materialien, die negativ geladene Ionen (Anionen) aus einer Lösung gegen andere Anionen austauschen können. Sie haben positiv geladene Gruppen, die Anionen anziehen und binden. Diese Technik wird oft zur Reinigung von Proteinen und Nukleinsäuren verwendet. 2. **Kationentauscher**: - Kationentauscher funktionieren ähnlich wie Anionentauscher, aber sie tauschen positiv geladene Ionen (Kationen) aus. Sie haben negativ geladene Gruppen, die Kationen anziehen und binden. Diese Methode wird ebenfalls zur Reinigung von Proteinen und anderen Molekülen verwendet. 3. **Gelpermeationschromatographie (GPC)**: - Auch bekannt als Größenausschlusschromatographie, trennt diese Methode Moleküle basierend auf ihrer Größe. Eine poröse Matrix wird verwendet, durch die kleinere Moleküle langsamer wandern als größere Moleküle. Diese Technik wird häufig zur Analyse und Reinigung von Proteinen, Polysacchariden und synthetischen Polymeren verwendet. 4. **Ligandenaffinitätschromatographie**: - Diese Methode nutzt die spezifische Bindung zwischen einem Liganden und einem Zielmolekül. Der Ligand wird an eine stationäre Phase gebunden, und die Zielmoleküle in der Probe binden spezifisch an den Liganden. Nach der Bindung können die Zielmoleküle durch Änderung der Bedingungen (z.B. pH-Wert oder Salzkonzentration) eluiert werden. Diese Technik ist sehr spezifisch und wird oft zur Reinigung von Enzymen, Antikörpern und anderen Proteinen verwendet. 5. **Hydrophobe Interaktionschromatographie (HIC)**: - HIC trennt Moleküle basierend auf ihrer Hydrophobizität. Die stationäre Phase hat hydrophobe Gruppen, die hydrophobe Bereiche von Molekülen binden. Durch schrittweise Verringerung der Salzkonzentration in der mobilen Phase können die gebundenen Moleküle eluiert werden. Diese Methode wird häufig zur Reinigung von Proteinen und anderen Biomolekülen verwendet, die hydrophobe Bereiche aufweisen. Jede dieser Techniken hat spezifische Anwendungen und Vorteile, abhängig von den Eigenschaften der zu trennenden Moleküle.