Kompetitive Inhibitoren sind Moleküle, die an das aktive Zentrum eines Enzyms binden und somit die Bindung des Substrats verhindern. Bei Protease-Hemmern handelt es sich um Substanzen, die Aktivität von Proteasen, also Enzymen, die Proteine abbauen, hemmen. Diese Hemmer konkurrieren mit dem natürlichen Substrat um die Bindungsstelle des Enzyms. Ein Beispiel für kompetitive Inhibitoren von Proteasen sind bestimmte Medikamente, die zur Behandlung von HIV oder Hepatitis C eingesetzt werden. Diese Hemmer sind so strukturiert, dass sie die gleiche Bindungsstelle wie das natürliche Substrat besetzen, wodurch die Enzymaktivität verringert wird. Dadurch wird die Virusvermehrung gehemmt, da die Proteasen für die Verarbeitung von Virusproteinen essentiell sind. Die genaue Struktur und Funktionsweise dieser Inhibitoren kann variieren, aber ihr gemeinsames Merkmal ist die Konkurrenz um die Bindungsstelle des Enzyms.