Was ist der Unterschied zwischen ELISA und Western Blot?

ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay) und Western Blot sind beide immunologische Techniken, die zur Detektion von Proteinen verwendet werden, jedoch unterscheiden sie sich in ihrer Methodik und Anwendung.

1. **ELISA**:
- **Prinzip**: ELISA nutzt Antikörper, die an ein festes Substrat gebunden sind, um spezifische Proteine in einer Probe nachzuweisen. Nach der Bindung des Zielproteins wird ein enzymatisch markierter sekundärer Antikörper hinzugefügt, der eine Farbreaktion auslöst, die quantifiziert werden kann.
- **Anwendung**: Häufig verwendet für die Quantifizierung von Proteinen, Antikörpern oder Antigenen in biologischen Proben, wie Serum oder Plasma.
- **Vorteil**: Hohe Durchsatzfähigkeit und einfache Quantifizierung.

2. **Western Blot**:
- **Prinzip**: Bei dieser Methode werden Proteine zunächst durch Gel-Elektrophorese getrennt und anschließend auf eine Membran übertragen. Die Membran wird dann mit spezifischen Antikörpern behandelt, die an die Zielproteine binden. Die Detektion erfolgt meist durch chemilumineszente oder kolorimetrische Methoden.
- **Anwendung**: Wird häufig zur Bestätigung der Identität von Proteinen verwendet, insbesondere nach der Analyse durch andere Methoden wie ELISA oder PCR.
- **Vorteil**: Bietet Informationen über die Größe und das Vorhandensein von Proteinen, was eine spezifische Identifizierung ermöglicht.

Zusammenfassend lässt sich sagen, dass ELISA hauptsächlich für die Quantifizierung von Proteinen verwendet wird, während Western Blot eine detaillierte Analyse und Bestätigung der Proteinidentität ermöglicht.