Die Kooperativität des Hämoglobins bezieht sich auf die Art und Weise, wie die Bindung von Sauerstoff an eine der vier Untereinheiten des Hämoglobins die Bindungseigenschaften der anderen Untereinheiten beeinflusst. Hämoglobin besteht aus vier Polypeptidketten, von denen jede eine Hämgruppe enthält, die Sauerstoff binden kann. Wenn ein Sauerstoffmolekül an eine Hämgruppe bindet, verändert dies die Konformation des Hämoglobins, was die Affinität der verbleibenden Hämgruppen für Sauerstoff erhöht. Dies wird als positive Kooperativität bezeichnet. Diese Eigenschaft ermöglicht es Hämoglobin, Sauerstoff effizient in den Lungen aufzunehmen (wo die Sauerstoffkonzentration hoch ist) und ihn in Geweben abzugeben (wo die Sauerstoffkonzentration niedrig ist). Die Kooperativität des Hämoglobins wird oft durch die sigmoide Form der Sauerstoffbindungskurve dargestellt, die zeigt, dass die Bindung von Sauerstoff nicht linear, sondern kooperativ erfolgt.