Kooperativität im Fall von Hämoglobin bezieht sich auf die Eigenschaft des Proteins, seine Affinität für Sauerstoff zu ändern, je nachdem, wie viele Sauerstoffmoleküle bereits an es gebunden sind. Hämoglobin besteht aus vier Untereinheiten, von denen jede ein Sauerstoffmolekül binden kann. Wenn ein Sauerstoffmolekül an eine der Untereinheiten bindet, verändert dies die Struktur des Hämoglobins so, dass die Affinität der verbleibenden Untereinheiten für Sauerstoff erhöht wird. Dies wird als positive Kooperativität bezeichnet. Diese Eigenschaft ermöglicht es Hämoglobin, Sauerstoff effizient in den Lungen aufzunehmen, wo die Sauerstoffkonzentration hoch ist, und ihn in Geweben abzugeben, wo die Sauerstoffkonzentration niedrig ist. Die Kooperativität ist ein wesentlicher Mechanismus, der die Funktion von Hämoglobin als Sauerstofftransporter im Blut optimiert.