Wie groß muss die Substratkonzentration im Vergleich zu Km sein, damit ein Viertel der Maximalgeschwindigkeit erreicht wird?

Question

Wie groß muss die Substratkonzentration im Vergleich zu Km sein, damit ein Viertel der Maximalgeschwindigkeit erreicht wird?

Antwort

Verwandte Fragen

Berechne Km bei einer Substratkonzentration von 3 und einer Anfangsgeschwindigkeit von 10,2 mittels Michaelis-Menten-Gleichung.

Wie bestimme ich Km in der Michaelis-Menten-Gleichung ohne Vmax?

Warum sinkt der Km-Wert bei unkompetitiver Hemmung, obwohl die Affinität unverändert bleibt, wenn sie den Enzym-Substrat-Komplex hemmt?

Accepted Answer

Um zu bestimmen, wie groß die Substratkonzentration \([S]\) im Vergleich zur Michaelis-Menten-Konstante \(K_m\) sein muss, damit ein Viertel der Maximalgeschwindigkeit \(V_{max}\) erreicht wird, kann die Michaelis-Menten-Gleichung verwendet werden: \[ V = \frac{V_{max} \cdot [S]}{K_m + [S]} \] Gesucht ist die Substratkonzentration \([S]\), bei der \(V = \frac{1}{4} V_{max}\) gilt. Setze dies in die Gleichung ein: \[ \frac{1}{4} V_{max} = \frac{V_{max} \cdot [S]}{K_m + [S]} \] Teile beide Seiten durch \(V_{max}\): \[ \frac{1}{4} = \frac{[S]}{K_m + [S]} \] Multipliziere beide Seiten mit \(K_m + [S]\): \[ \frac{1}{4} (K_m + [S]) = [S] \] Multipliziere beide Seiten mit 4: \[ K_m + [S] = 4[S] \] Subtrahiere \([S]\) von beiden Seiten: \[ K_m = 3[S] \] Teile beide Seiten durch 3: \[ [S] = \frac{K_m}{3} \] Die Substratkonzentration \([S]\) muss also ein Drittel der Michaelis-Menten-Konstante \(K_m\) betragen, damit ein Viertel der Maximalgeschwindigkeit erreicht wird.

Accepted Answer

Um den Km-Wert (Michaelis-Konstante) mit der Michaelis-Menten-Gleichung zu berechnen, benötigst du die Gleichung: \[ v = \frac{V_{max} \cdot [S]}{K_m + [S]} \] Dabei ist: - \( v \) die Anfangsg... [mehr]

Accepted Answer

Um den Km-Wert (Michaelis-Konstante) mit der Michaelis-Menten-Gleichung zu berechnen, benötigst du die Gleichung: \[ v = \frac{V_{max} \cdot [S]}{K_m + [S]} \] Dabei ist: - \( v \) die Anfangsgeschwindigkeit, - \( V_{max} \) die maximale Geschwindigkeit, - \( [S] \) die Substratkonzentration, - \( K_m \) die Michaelis-Konstante. In deinem Fall hast du die Substratkonzentration \( [S] = 3 \) und die Anfangsgeschwindigkeit \( v = 10,2 \). Um den Km-Wert zu berechnen, benötigst du jedoch auch den \( V_{max} \)-Wert. Wenn dieser nicht gegeben ist, kann Km nicht direkt berechnet werden. Falls du den \( V_{max} \)-Wert hast, kannst du die Gleichung umstellen und Km berechnen. Wenn du den \( V_{max} \)-Wert angibst, kann ich dir weiterhelfen.

Accepted Answer

Um den Michaelis-Menten-Wert \( K_m \) zu bestimmen, ohne \( V_{max} \) zu kennen, kannst du die Gleichung umstellen und experimentelle Daten verwenden. Die Michaelis-Menten-Gleichung lautet: \[ v =... [mehr]

Accepted Answer

Um den Michaelis-Menten-Wert \( K_m \) zu bestimmen, ohne \( V_{max} \) zu kennen, kannst du die Gleichung umstellen und experimentelle Daten verwenden. Die Michaelis-Menten-Gleichung lautet: \[ v = \frac{V_{max} \cdot [S]}{K_m + [S]} \] Hierbei ist \( v \) die Reaktionsgeschwindigkeit und \( [S] \) die Substratkonzentration. Wenn du verschiedene Substratkonzentrationen \( [S] \) und die entsprechenden Reaktionsgeschwindigkeiten \( v \) misst, kannst du die Daten verwenden, um \( K_m \) zu schätzen. Eine Möglichkeit, \( K_m \) zu bestimmen, besteht darin, die Daten in ein Lineares Format zu bringen, indem du die Lineweaver-Burk-Darstellung verwendest: \[ \frac{1}{v} = \frac{K_m}{V_{max}} \cdot \frac{1}{[S]} + \frac{1}{V_{max}} \] Hierbei ist \( \frac{1}{v} \) die y-Achse und \( \frac{1}{[S]} \) die x-Achse. Durch das Erstellen eines Diagramms und das Anpassen einer Geraden kannst du den Schnittpunkt mit der y-Achse (\( \frac{1}{V_{max}} \)) und den Schnittpunkt mit der x-Achse (\( -\frac{K_m}{V_{max}} \)) bestimmen. Wenn du \( V_{max} \) nicht direkt kennst, kannst du dennoch \( K_m \) aus den experimentellen Daten schätzen, indem du die Werte für \( v \) und \( [S] \) in die ursprüngliche Gleichung einsetzt und eine geeignete Anpassung vornimmst.

Accepted Answer

Bei der unkompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor ausschließlich an den Enzym-Substrat-Komplex und nicht an das freie Enzym. Dies führt zu einer Verringerung der maximalen Reaktionsgeschw... [mehr]

Accepted Answer

Bei der unkompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor ausschließlich an den Enzym-Substrat-Komplex und nicht an das freie Enzym. Dies führt zu einer Verringerung der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax), da weniger Enzym-Substrat-Komplexe zur Produktbildung führen können. Der Km-Wert, der die Affinität des Enzyms für das Substrat beschreibt, wird in diesem Fall kleiner, weil die unkompetitive Hemmung die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes stabilisiert. Das bedeutet, dass das Gleichgewicht zwischen freiem Enzym und Enzym-Substrat-Komplex zugunsten des Komplexes verschoben wird. Dadurch wird die effektive Affinität des Enzyms für das Substrat erhöht, was sich in einem niedrigeren Km-Wert niederschlägt. Zusammengefasst: Bei unkompetitiver Hemmung wird der Km-Wert kleiner, weil der Inhibitor die Stabilität des Enzym-Substrat-Komplexes erhöht, was die Affinität des Enzyms für das Substrat effektiv steigert, auch wenn die Affinität des freien Enzyms unverändert bleibt.