Die Substratkonzentration hat einen signifikanten Einfluss auf die Enzymaktivität. Dieser Zusammenhang wird oft durch die Michaelis-Menten-Kinetik beschrieben. Hier sind die wesentlichen Punkte: 1. **Niedrige Substratkonzentration**: Bei niedrigen Substratkonzentrationen steigt die Reaktionsgeschwindigkeit nahezu linear mit der Erhöhung der Substratkonzentration. Das Enzym hat viele freie aktive Zentren, die durch das Substrat besetzt werden können. 2. **Mittlere Substratkonzentration**: Mit zunehmender Substratkonzentration beginnt die Reaktionsgeschwindigkeit langsamer zu steigen. Dies liegt daran, dass immer mehr aktive Zentren des Enzyms besetzt sind und die Wahrscheinlichkeit, dass ein freies aktives Zentrum auf ein Substratmolekül trifft, abnimmt. 3. **Hohe Substratkonzentration**: Bei sehr hohen Substratkonzentrationen erreicht die Reaktionsgeschwindigkeit ein Maximum (V_max). An diesem Punkt sind nahezu alle aktiven Zentren des Enzyms besetzt, und eine weitere Erhöhung der Substratkonzentration führt nicht zu einer Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit. Der Punkt, an dem die Reaktionsgeschwindigkeit halbmaximal ist, wird durch die Michaelis-Konstante (K_m) beschrieben. Ein niedriger K_m-Wert bedeutet, dass das Enzym eine hohe Affinität zum Substrat hat, während ein hoher K_m-Wert auf eine geringere Affinität hinweist. Für eine detaillierte mathematische Beschreibung und weitere Informationen zur Michaelis-Menten-Kinetik kann die folgende Quelle hilfreich sein: [Michaelis-Menten-Kinetik auf Wikipedia](https://de.wikipedia.org/wiki/Michaelis-Menten-Kinetik).