Welche Bereiche in Proteinen sind höher konserviert?

In Proteinen sind die Bereiche, die für die Struktur und Funktion des Proteins entscheidend sind, in der Regel höher konserviert. Dazu gehören: 1. **Aktive Zentren**: Diese Bereiche sind für die katalytische Aktivität von Enzymen verantwortlich und enthalten oft spezifische Aminosäuren, die für die chemische Reaktion notwendig sind. 2. **Bindungsstellen**: Bereiche, die für die Bindung von Substraten, Liganden oder anderen Proteinen wichtig sind, sind oft konserviert, um die Spezifität und Affinität der Bindung zu gewährleisten. 3. **Strukturelle Kerne**: Diese Bereiche sind für die Aufrechterhaltung der dreidimensionalen Struktur des Proteins wichtig. Sie enthalten oft hydrophobe Aminosäuren, die zur Stabilität der Proteinstruktur beitragen. 4. **Motiv- und Domänenstrukturen**: Bestimmte Sequenzmotive und Domänen, die in vielen Proteinen vorkommen und spezifische Funktionen erfüllen, sind oft konserviert. Beispiele sind die SH2-Domäne, die für die Bindung an phosphorylierte Tyrosine wichtig ist, oder die Helix-Turn-Helix-Motive in DNA-bindenden Proteinen. Diese konservierten Bereiche sind oft evolutionär stabil, da Mutationen in diesen Regionen die Funktion des Proteins stark beeinträchtigen könnten.