Im Eadie-Hofstee-Diagramm wird die Beziehung zwischen der Substratkonzentration (S) und der Reaktionsgeschwindigkeit (v) in enzymatischen Reaktionen dargestellt. Max/KM stellt dabei den y-Achsenabschn... [mehr]
Der Michaelis-Menten-Wert (KM) ist ein Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat. Ein niedriger KM-Wert deutet auf eine hohe Affinität hin, während ein hoher KM-Wert auf eine niedrige Affinität hinweist. Wenn die Affinität zum Substrat hoch ist, wird das Enzym auch bei niedrigen Substratkonzentrationen schnell gesättigt, was zu einem niedrigeren KM führt. Umgekehrt bedeutet eine niedrige Affinität, dass höhere Substratkonzentrationen erforderlich sind, um die gleiche Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen, was zu einem höheren KM führt. Eine Sättigung des Enzyms wird eher bei hoher Affinität zum Substrat erreicht, da das Enzym bereits bei geringen Substratkonzentrationen effizient arbeitet. Bei niedriger Affinität benötigt man höhere Substratkonzentrationen, um eine signifikante Reaktionsgeschwindigkeit zu erzielen, was die Sättigung hinauszögert.
Im Eadie-Hofstee-Diagramm wird die Beziehung zwischen der Substratkonzentration (S) und der Reaktionsgeschwindigkeit (v) in enzymatischen Reaktionen dargestellt. Max/KM stellt dabei den y-Achsenabschn... [mehr]
Bei der unkompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor nur an den Enzym-Substrat-Komplex und nicht an das freie Enzym. Dies führt zu zwei wesentlichen Effekten: 1. **Vmax sinkt**: Da der Inhibitor... [mehr]