Im Eadie-Hofstee-Diagramm wird die Beziehung zwischen der Substratkonzentration (S) und der Reaktionsgeschwindigkeit (v) in enzymatischen Reaktionen dargestellt. Max/KM stellt dabei den y-Achsenabschn... [mehr]
Warum sinken Vmax und KM bei unkompetitiver Hemmung?
AntwortBei der unkompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor nur an den Enzym-Substrat-Komplex und nicht an das freie Enzym. Dies führt zu zwei wesentlichen Effekten: 1. **Vmax sinkt**: Da der Inhibitor die Umwandlung des Substrats in das Produkt hemmt, wird die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) verringert. Das bedeutet, dass selbst bei einer hohen Substratkonzentration die maximale Geschwindigkeit, die erreicht werden kann, niedriger ist, weil der Inhibitor die Umwandlung des Substrats in das Produkt behindert. 2. **KM sinkt**: Die Michaelis-Menten-Konstante (KM) ist ein Maß für die Affinität des Enzyms zum Substrat. Bei unkompetitiver Hemmung wird der Enzym-Substrat-Komplex stabiler, was bedeutet, dass das Enzym eine höhere Affinität für das Substrat hat. Daher sinkt KM, da weniger Substrat benötigt wird, um die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen. Zusammengefasst führt die unkompetitive Hemmung zu einer Verringerung von Vmax und einer Senkung von KM, was auf die veränderte Dynamik zwischen Enzym, Substrat und Inhibitor zurückzuführen ist.
