Die Sekundärstruktur von Proteinen wird hauptsächlich durch folgende Kräfte stabilisiert: 1. **Wasserstoffbrückenbindungen**: Diese Bindungen treten zwischen den Carbonyl-Sauerstoffatomen und den Amid-Wasserstoffatomen der Peptidbindungen auf. Sie sind entscheidend für die Bildung von α-Helices und β-Faltblättern. 2. **Van-der-Waals-Kräfte**: Diese schwachen intermolekularen Kräfte tragen zur Stabilisierung der Sekundärstruktur bei, indem sie die Atome in der Nähe halten. 3. **Hydrophobe Wechselwirkungen**: Obwohl sie eine größere Rolle in der Tertiärstruktur spielen, können hydrophobe Wechselwirkungen auch die Sekundärstruktur beeinflussen, indem sie die Anordnung der Aminosäurenketten beeinflussen. Diese Kräfte wirken zusammen, um die spezifischen Faltungen und Windungen der Sekundärstruktur eines Proteins zu stabilisieren.