2 Fragen zu Hsp104

Hsp104 ist ein earyotisches Protein, das als Chaperon fungiert und in der Lage ist, Proteine zu entaggregieren und zu refoldieren. Es wird oft als homolog zu ClpP betrachtet, das ein bakterielles Protease-Enzym ist, das in der Proteinabbau und -verarbeitung eine Rolle spielt. DnaJ hingegen ist ein Chaperon, das in Bakterien vorkommt und eine Rolle bei der Proteinfaltung spielt. Hsp110 ist ein eukaryotisches Chaperon, das eine ähnliche Funktion hat. Es gibt also eine gewisse Verwandtschaft zwischen DnaJ und Hsp110, aber sie sind nicht direkt homolog im klassischen Sinne, da sie in unterschiedlichen Organismen und Kontexten vorkommen. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass Hsp104 und ClpP funktionale Ähnlichkeiten aufweisen, während DnaJ und Hsp110 zwar verwandte Funktionen haben, aber nicht direkt homolog sind.

Die prokaryotischen Homologe zu den eukaryotischen Hsp104 und Hsp110 sind hauptsächlich die Chaperone der Hsp70-Familie und die Clp-Proteasen. In Bakterien sind insbesondere die ClpB-Proteine alsologe zu H104 bekannt, da sie eine ähnliche Funktion in der Proteinfaltung und -aggregation haben. Hsp110 hat prokaryotische Homologe wie DnaK, das ebenfalls zur Hsp70-Familie gehört und eine Rolle bei der Proteinfaltung und der Stressantwort spielt. Diese Chaperone sind entscheidend für die Aufrechterhaltung der Proteinhomöostase unter Stressbedingungen.