4 Fragen zu Groes

GroEL und GroES gehören zur Hsp60-Familie (Heat Shock Protein 60). Diese Proteine sind Chaperone, die eine wichtige Rolle bei der Faltung von Proteinen in Zellen spielen. GroEL ist ein großes, ringförmiges, während GroES als Kappenstruktur fungiert, die GroEL umschließt und die Faltung von Substratproteinen unterstützt.

Die eukaryotischen Homologe zu GroEL/GroES sind die Chaperonine CCT (Chaperonin Containing TCP1) und TRiC (TCP1 Ring Complex). Diese Chaperonine spielen eine wichtige Rolle bei der Faltung von Proteinen in eukaryotischen Zellen, ähnlich wie GroEL und GroES in prokaryotischen Zellen. CCT/TRiC besteht aus mehreren Untereinheiten und bildet einen ringförmigen Komplex, der den Faltungsprozess von neu synthetisierten Proteinen unterstützt.

Die Aussage ist nicht ganz korrekt. GroEL und Hsp60 sind tatsächlich AAA+ ATPasen, die eine wichtige Rolle in der Proteinfaltung spielen. GroES und Hsp10 hingegen sind keine ATPasen, sondern wirken als Kofaktoren, die die Funktion von GroEL und Hsp60 unterstützen. GroES und Hsp10 sind eher als Kappenproteine bekannt, die den Faltungsprozess der Substrate in den Hohlräumen der Chaperone stabilisieren.

Ja, das stimmt. GroEL/GroES ist ein Chaperon-Komplex, der aus zwei GroEL-Hexameren (äußere Ringe) und einem GroES-Hexamer (innerer Ring) besteht. beiden inneren Ringe sind identisch und bilden zusammen mit den äußeren Ringen die Struktur des Chaperons. GroEL hat also insgesamt vier Ringe: zwei äußere und zwei innere, wobei die inneren Ringe hexamer sind und gleich aufgebaut sind.