2 Fragen zu Anionenaustauscher

Ein Protein bindet an einen Anionenaustauscher in der Regel bei einem pH-Wert, der über seinem isoelektrischen Punkt (pI) liegt. Bei diesem pH-Wert hat das Protein eine negative Nettoladung, die es ihm ermöglicht, an die positiv geladenen Gruppen des Anionenaustauschers zu binden. Der genaue pH-Wert, bei dem die Bindung optimal ist, kann jedoch je nach spezifischem Protein und Anionenaustauscher variieren.

Beim Anionenaustauscher werden Anionen (negativ gelad Ionen) ausgetauscht. Der Anionenaustauscher enthält feste, unlösliche Polymere mit positiv geladenen funktionellen Gruppen. Diese Gruppen ziehen Anionen aus einer Lösung an und binden sie. Gleichzeitig werden andere Anionen, die ursprünglich an den funktionellen Gruppen des Austauscherharzes gebunden waren, freigesetzt und in die Lösung abgegeben. Dieser Austauschprozess ermöglicht es, spezifische Anionen aus einer Lösung zu entfernen oder zu ersetzen.