Hydrophobe Interaktionen bei Makromolekülen beziehen sich auf die Tendenz von unpolaren oder hydrophoben (wasserabweisenden) Molekülteilen, sich in wässrigen Lösungen zusammenzulagern oder zu aggregieren. Diese Interaktionen sind ein wichtiger Aspekt der Stabilität und Struktur von biologischen Makromolekülen wie Proteinen und Nukleinsäuren. In wässrigen Umgebungen neigen hydrophobe Gruppen dazu, sich von Wasser zu entfernen, da ihre Wechselwirkungen mit Wasser energetisch ungünstig sind. Stattdessen ziehen sie sich gegenseitig an, um die Kontaktfläche mit Wasser zu minimieren. Dies führt zur Bildung von stabilen Strukturen, wie z.B. der Faltung von Proteinen, bei der hydrophobe Aminosäuren im Inneren des Proteins verborgen werden, während hydrophile Aminosäuren an der Oberfläche verbleiben. Diese Wechselwirkungen sind entscheidend für viele biologische Prozesse, einschließlich der Enzymaktivität, der Membranbildung und der Stabilität von Proteinstrukturen.