STD-NMR (Saturation Transfer Difference Nuclear Magnetic Resonance) ist eine spezielle NMR-Technik, die verwendet wird, um Wechselwirkungen zwischen Liganden und ihren Zielmolekülen, wie Proteinen, zu untersuchen. Diese Methode ermöglicht es, spezifische Signale von Liganden zu identifizieren, die an ein Protein binden, während die Signale von nicht gebundenen Liganden unterdrückt werden. In der STD-NMR wird ein gesättigtes Radiofrequenzfeld auf das Zielmolekül angewendet, was zu einer Sättigung der Spins der Protonen im Protein führt. Diese Sättigung kann dann auf die Protonen des Liganden übertragen werden, wenn der Ligand an das Protein gebunden ist. Die Signale der gebundenen Liganden werden verstärkt, während die Signale der ungebundenen Liganden, die nicht mit dem Protein interagieren, unterdrückt oder ausgelöscht werden. Dadurch erhält man ein klares Bild der Liganden, die tatsächlich mit dem Protein interagieren, und kann deren Bindungsstellen und Affinitäten besser analysieren. Zusammengefasst werden bei der STD-NMR die Signale der ungebundenen Liganden ausgelöscht, während die Signale der gebundenen Liganden hervorgehoben werden.