Der Nachweis von Polypeptiden wie Albumin und Gelatine mit Salpetersäure erfolgt durch die sogenannte Xanthoprotein-Reaktion. Diese Reaktion dient zum Nachweis von aromatischen Aminosäuren, die in Proteinen enthalten sind. Hier ist eine Beschreibung des Verfahrens: 1. **Probenvorbereitung**: Eine kleine Menge der zu testenden Proteinlösung (Albumin oder Gelatine) wird in ein Reagenzglas gegeben. 2. **Zugabe von Salpetersäure**: Konzentrierte Salpetersäure (HNO₃) wird vorsichtig zu der Proteinlösung hinzugefügt. Es ist wichtig, dies unter einem Abzug durchzuführen, da die Reaktion Dämpfe freisetzen kann. 3. **Erhitzen**: Das Reagenzglas wird vorsichtig erhitzt. Dabei sollte man darauf achten, dass die Lösung nicht zu stark kocht. 4. **Beobachtung der Farbänderung**: Wenn aromatische Aminosäuren wie Tyrosin oder Tryptophan in den Proteinen vorhanden sind, färbt sich die Lösung gelb. Dies ist auf die Bildung von Nitroderivaten der aromatischen Ringe zurückzuführen. 5. **Neutralisation (optional)**: Nach dem Abkühlen kann die Lösung mit einer alkalischen Lösung (z.B. Natronlauge) neutralisiert werden, was die gelbe Farbe intensivieren kann. Diese gelbe Färbung ist ein positiver Nachweis für das Vorhandensein von aromatischen Aminosäuren in den Polypeptiden Albumin und Gelatine.