Arginin, Lysin und Histidin zählen zu den **basischen Aminosäuren**, weil ihre **Seitenketten (R-Gruppen) Protonen aufnehmen können** und dadurch bei physiologischem pH (etwa 7,4) **positiv geladen** sind bzw. leicht positiv werden. - **Lysin**: besitzt eine zusätzliche **ε-Aminogruppe** in der Seitenkette. Diese ist gut protonierbar (pKa ~10,5) und daher bei pH 7,4 praktisch immer **NH₃⁺** → klar basisch. - **Arginin**: hat eine **Guanidinium-Gruppe**. Deren konjugierte Säure ist sehr stabil (Resonanz), pKa ~12,5 → bei pH 7,4 praktisch immer **positiv geladen** → stark basisch. - **Histidin**: enthält einen **Imidazolring**. Dessen pKa liegt nahe am physiologischen Bereich (≈6,0) → bei pH 7,4 ist Histidin teils ungeladen, kann aber leicht protoniert werden und wirkt deshalb als **Base/Puffer** in Proteinen. Kurz: Sie sind „basisch“, weil ihre Seitenketten **elektronenreiche Stickstoffgruppen** tragen, die **H⁺ binden** und so **positive Ladung** erzeugen (besonders deutlich bei Lysin und Arginin; bei Histidin pH-abhängiger).