Welche strukturellen und funktionellen Unterschiede gibt es zwischen Myoglobin und Hämoglobin?

Myoglobin und Hämoglobin sind beide Proteine, die Sauerstoff binden und transportieren, aber sie unterscheiden sich in ihrer Struktur und Funktion.

**Strukturelle Unterschiede:**

1. **Molekulare Struktur:**
- **Myoglobin:** Besteht aus einer einzigen Polypeptidkette mit 153 Aminosäuren und einer Häm-Gruppe, die ein Eisenion (Fe²⁺) enthält.
- **Hämoglobin:** Besteht aus vier Polypeptidketten (zwei Alpha- und zwei Beta-Ketten), jede mit einer eigenen Häm-Gruppe. Insgesamt hat Hämoglobin also vier Häm-Gruppen.

2. **Quartärstruktur:**
- **Myoglobin:** Hat keine Quartärstruktur, da es aus nur einer Polypeptidkette besteht.
- **Hämoglobin:** Hat eine komplexe Quartärstruktur, da es aus vier Untereinheiten besteht, die zusammenarbeiten.

**Funktionelle Unterschiede:**

1. **Sauerstoffbindung:**
- **Myoglobin:** Hat eine höhere Affinität für Sauerstoff und bindet Sauerstoff stärker als Hämoglobin. Es dient hauptsächlich als Sauerstoffspeicher in Muskelzellen.
- **Hämoglobin:** Hat eine geringere Affinität für Sauerstoff im Vergleich zu Myoglobin, was es ermöglicht, Sauerstoff effizient in den Lungen aufzunehmen und in Geweben abzugeben. Hämoglobin zeigt kooperative Bindung, was bedeutet, dass die Bindung eines Sauerstoffmoleküls die Bindung weiterer Sauerstoffmoleküle erleichtert.

2. **Sauerstofftransport:**
- **Myoglobin:** Transportiert keinen Sauerstoff über weite Strecken, sondern speichert ihn in Muskelzellen für den schnellen Bedarf.
- **Hämoglobin:** Transportiert Sauerstoff von den Lungen zu den Geweben und Kohlendioxid von den Geweben zurück zu den Lungen.

3. **Sauerstoffbindungskurve:**
- **Myoglobin:** Zeigt eine hyperbolische Sauerstoffbindungskurve, was auf eine nicht-kooperative Bindung hinweist.
- **Hämoglobin:** Zeigt eine sigmoide Sauerstoffbindungskurve, was auf kooperative Bindung hinweist.

Diese Unterschiede ermöglichen es Myoglobin und Hämoglobin, ihre spezifischen Rollen im Körper effizient zu erfüllen.