Der Unterschied zwischen kompetitiver und irreversibler Hemmung von Enzymen liegt in der Art und Weise, wie die Hemmstoffe (Inhibitoren) mit dem Enzym interagieren und dessen Aktivität beeinflussen: 1. **Kompetitive Hemmung**: - **Mechanismus**: Der Inhibitor konkurriert mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms. Da der Inhibitor eine ähnliche Struktur wie das Substrat hat, kann er an das aktive Zentrum binden, ohne jedoch eine Reaktion auszulösen. - **Reversibilität**: Diese Hemmung ist reversibel. Wenn die Konzentration des Substrats erhöht wird, kann das Substrat den Inhibitor verdrängen und die Enzymaktivität wiederherstellen. - **Auswirkung auf die Enzymkinetik**: Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) bleibt unverändert, aber die Michaelis-Menten-Konstante (Km) erhöht sich, da eine höhere Substratkonzentration erforderlich ist, um die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen. 2. **Irreversible Hemmung**: - **Mechanismus**: Der Inhibitor bindet kovalent oder sehr fest an das Enzym, oft an das aktive Zentrum oder an eine andere wichtige Stelle, und verändert die Struktur des Enzyms dauerhaft. Dies führt dazu, dass das Enzym seine katalytische Aktivität verliert. - **Reversibilität**: Diese Hemmung ist irreversibel. Einmal gebunden, kann der Inhibitor nicht durch Erhöhung der Substratkonzentration verdrängt werden, und das Enzym bleibt inaktiv. - **Auswirkung auf die Enzymkinetik**: Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) wird verringert, da die Anzahl der aktiven Enzymmoleküle reduziert wird. Die Michaelis-Menten-Konstante (Km) bleibt in der Regel unverändert, da die Affinität des verbleibenden aktiven Enzyms für das Substrat nicht beeinflusst wird. Zusammengefasst: Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert der Inhibitor mit dem Substrat um das aktive Zentrum und die Hemmung ist reversibel, während bei der irreversiblen Hemmung der Inhibitor dauerhaft an das Enzym bindet und dessen Aktivität irreversibel blockiert.