Ja, HSP90 (Heat Shock Protein 90) im eukaryontischen Zytoplasma interagiert häufig mit Peptidylprolylisomerasen, insbesondere mit der Familie der Cyclophiline und FKBP (FK506-Binding Proteins). Diese Peptidylprolylisomerasen spielen eine wichtige Rolle bei der Faltung und Stabilisierung von Proteinen, indem sie die cis-trans-Isomerisierung von Prolin-Resten in Peptidketten katalysieren. Diese Interaktionen sind entscheidend für die korrekte Funktion von HSP90 als Chaperon, da sie helfen, die Konformation von Zielproteinen zu optimieren und deren Stabilität zu gewährleisten.