Aminosäuren können basierend auf den chemischen Eigenschaften ihrer Seitenketten (Reste) in verschiedene Gruppen eingeteilt werden. Hier ist eine gängige Einteilung: 1. **Unpolare, hydrophobe Aminosäuren:** - Alanin (Ala, A) - Valin (Val, V) - Leucin (Leu, L) - Isoleucin (Ile, I) - Methionin (Met, M) - Phenylalanin (Phe, F) - Tryptophan (Trp, W) - Prolin (Pro, P) 2. **Polare, ungeladene Aminosäuren:** - Glycin (Gly, G) - Serin (Ser, S) - Threonin (Thr, T) - Cystein (Cys, C) - Tyrosin (Tyr, Y) - Asparagin (Asn, N) - Glutamin (Gln, Q) 3. **Saure Aminosäuren (negativ geladen bei physiologischem pH):** - Asparaginsäure (Asp, D) - Glutaminsäure (Glu, E) 4. **Basische Aminosäuren (positiv geladen bei physiologischem pH):** - Lysin (Lys, K) - Arginin (Arg, R) - Histidin (His, H) Diese Einteilung hilft, die unterschiedlichen chemischen und physikalischen Eigenschaften der Aminosäuren zu verstehen, die für die Struktur und Funktion von Proteinen entscheidend sind.