Die Tertiärstruktur eines Proteins wird durch verschiedene Bindungsarten stabilisiert, darunter: 1. **Wasserstoffbrückenbindungen**: Diese entstehen zwischen polaren Seitenketten von Aminosäuren. Aminosäuren wie Serin, Threonin, Asparagin und Glutamin sind häufig beteiligt. 2. **Ionenbindungen (Salzbrücken)**: Diese entstehen zwischen positiv und negativ geladenen Seitenketten. Aminosäuren wie Lysin, Arginin (positiv geladen) und Aspartat, Glutamat (negativ geladen) können solche Bindungen eingehen. 3. **Hydrophobe Wechselwirkungen**: Unpolare Aminosäuren wie Alanin, Valin, Leucin und Isoleucin neigen dazu, sich im Inneren des Proteins zusammenzulagern, um den Kontakt mit Wasser zu minimieren. 4. **Disulfidbrücken**: Diese kovalenten Bindungen entstehen zwischen den Thiolgruppen von Cystein-Resten und tragen zur Stabilität der Tertiärstruktur bei. Diese Bindungsarten arbeiten zusammen, um die spezifische dreidimensionale Form des Proteins zu stabilisieren, die für seine Funktion entscheidend ist.