1 Frage zu Triosephosphatisomerase

Die Triosephosphatisomerase-Reaktion in der Glykolyse ist ein wichtiger Schritt, der die Umwandlung von Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) in Glycerinaldehyd-3-phosphat (G3P) katalysiert. Diese Reaktion erfolgt über eine Säure-Base-Katalyse, bei der Aminosäuren wie Glutamat und Histidin eine zentrale Rolle spielen. Hier sind die genauen Umbauschritte: 1. **Substratbindung**: Das Substrat DHAP bindet an das aktive Zentrum der Triosephosphatisomerase. 2. **Protonierung des Substrats**: Histidin fungiert als Base und deprotoniert ein Hydroxylgruppe des DHAP, wodurch ein negativ geladenes Intermediat entsteht. 3. **Isomerisierung**: Das negativ geladene Intermediat wird stabilisiert, und die Umwandlung in G3P erfolgt. Während dieses Schrittes kann Glutamat als Säure fungieren, indem es ein Proton an das Hydroxyl des Intermediats abgibt, was die Umwandlung erleichtert. 4. **Freisetzung des Produkts**: G3P wird aus dem aktiven Zentrum freigesetzt, und die Enzymstruktur kehrt in ihren ursprünglichen Zustand zurück. Zusammenfassend übernimmt Histidin die Rolle der Base, indem es Protonen von DHAP entfernt, während Glutamat als Säure fungiert, um die Umwandlung des Intermediats zu unterstützen. Diese koordinierte Aktion ermöglicht eine effiziente Isomerisierung der Triosephosphate.