2 Fragen zu Hemmtyp

Ein kompetitiver Hemmer bindet an das aktive Zentrum eines Enzyms und konkurriert somit mit dem Substrat um die Bindungsstelle. Wenn ein kompetitiver Hemmer vor dem Substrat zugegeben wird, wird die Enzymaktivität verringert, da weniger Substrat an das Enzym binden kann. Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) bleibt jedoch unverändert, während die Michaelis-Menten-Konstante (Km) erhöht wird. Dies bedeutet, dass eine höhere Substratkonzentration erforderlich ist, um die gleiche Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen, was zu einer Verschiebung der Km-Werte führt.

Wenn der Hemmer vor dem Substrat zugegeben wird, handelt es sich in der Regel um einen kompetitiven Hemmtyp. Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert der Hemmer mit dem Substrat um die Bindungsstelle des Enzyms. Dies bedeutet, dass die Hemmwirkung durch eine Erhöhung der Substratkonzentration verringert werden kann, da mehr Substrat um die Bindung an das Enzym konkurriert. In einem Michaelis-Menten-Diagramm würde dies zu einer Erhöhung der scheinbaren Michaelis-Konstante (Km) führen, während die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) unverändert bleibt.