Glukose-6-Phosphat, das nach der Glykogenolyse in der Leber entsteht, kann sowohl für die Glykolyse als auch für die Gluconeogenese genutzt werden. In der Leber wird Glukose-6-Phosphat haupt... [mehr]
Wirkung von Katecholaminen an G-Protein-gekoppelten Rezeptoren in der Glykogenolyse?
AntwortKatecholamine, wie Adrenalin und Noradrenalin, wirken an G-Protein-gekoppelten Rezeptoren, insbesondere an den β-adrenergen Rezeptoren, um die Glykogenolyse zu fördern. Diese Rezeptoren sind in der Zellmembran von Leber- und Muskelzellen lokalisiert. 1. **Bindung an den Rezeptor**: Wenn Katecholamine an die β-adrenergen Rezeptoren binden, aktiviert dies ein G-Protein, das aus drei Untereinheiten (α, β, γ) besteht. Die Bindung führt zur Aktivierung der α-Untereinheit, die GDP gegen GTP austauscht. 2. **Aktivierung von Adenylatcyclase**: Die aktivierte α-Untereinheit des G-Proteins stimuliert das Enzym Adenylatcyclase, was zu einer erhöhten Produktion von cAMP (zyklisches Adenosinmonophosphat) führt. 3. **Aktivierung von Protein Kinase A (PKA)**: Der Anstieg von cAMP aktiviert die Protein Kinase A (PKA). PKA phosphoryliert verschiedene Zielproteine in der Zelle. 4. **Glykogenolyse**: In der Leber und den Muskeln führt die Aktivierung von PKA zur Phosphorylierung und Aktivierung von Glykogenphosphorylase, dem Enzym, das Glykogen in Glukose-1-phosphat abbaut. Gleichzeitig wird Glykogensynthase, das Enzym, das Glykogen synthetisiert, durch Phosphorylierung inaktiviert. Dies fördert die Glykogenolyse und erhöht die Verfügbarkeit von Glukose für die Energieproduktion. Zusammenfassend bewirken Katecholamine über G-Protein-gekoppelte Rezeptoren eine Erhöhung der Glykogenolyse, indem sie den cAMP-Pfad aktivieren, was zu einer verstärkten Mobilisierung von Glukose aus Glykogen führt.
