Chaperonen und regulatorische Proteine haben unterschiedliche Funktionen im Proteintransport und in der Proteinfaltung, insbesondere im Zusammenhang mit dem Translocon of the Outer Membrane (TOM-Komplex) in Mitochondrien. **Chaperonen** sind Proteine, die helfen, andere Proteine während ihrer Faltung zu stabilisieren und zu verhindern, dass sie aggregieren. Sie binden an naszierende oder unvollständig gefaltete Polypeptide und unterstützen deren korrekte Faltung, indem sie energetische Barrieren überwinden. Chaperonen sind oft ATP-abhängig und können auch bei der Faltung von Proteinen nach dem Transport in die Mitochondrien eine Rolle spielen. **Regulatorische Proteine** hingegen sind oft dafür verantwortlich, den Transportprozess selbst zu steuern. Sie können die Interaktion zwischen dem TOM-Komplex und den zu transportierenden Proteinen regulieren, indem sie beispielsweise die Bindung oder Freisetzung von Proteinen im Translokationsprozess beeinflussen. Diese Proteine können auch als Signalmoleküle fungieren, die die Aktivität des TOM-Komplexes in Abhängigkeit von zellulären Bedingungen anpassen. Zusammengefasst: Chaperonen sind primär für die Faltung und Stabilisierung von Proteinen zuständig, während regulatorische Proteine den Transportprozess und die Interaktion mit dem TOM-Komplex steuern.