Vergleiche die Proteine Hämoglobin und Myoglobin und stelle die Unterschiede heraus.

Hämoglobin und Myoglobin sind beide wichtige Proteine, die Sauerstoff in den Körper transportieren, jedoch unterscheiden sie sich in Struktur, Funktion und Vorkommen.

**Struktur:**
- **Hämoglobin** ist ein tetrameres Protein, das aus vier Untereinheiten besteht (zwei Alpha- und zwei Beta-Ketten). Jede Untereinheit enthält eine Häm-Gruppe, die Eisen enthält und für die Bindung von Sauerstoff verantwortlich ist.
- **Myoglobin** ist ein monomeres Protein, das aus einer einzigen Polypeptidkette besteht und ebenfalls eine Häm-Gruppe enthält.

**Funktion:**
- **Hämoglobin** transportiert Sauerstoff von der Lunge zu den Geweben und hilft auch beim Transport von Kohlendioxid zurück zur Lunge. Es hat eine hohe Affinität für Sauerstoff, die sich je nach Umgebung ändert (Kooperativität).
- **Myoglobin** speichert Sauerstoff in Muskelzellen und gibt ihn bei Bedarf ab. Es hat eine höhere Affinität für Sauerstoff als Hämoglobin, was es ihm ermöglicht, Sauerstoff effizient zu speichern.

**Vorkommen:**
- **Hämoglobin** findet sich hauptsächlich in roten Blutkörperchen (Erythrozyten).
- **Myoglobin** ist vor allem in Muskelgewebe vorhanden, insbesondere in Herz- und Skelettmuskeln.

**Unterschiede zusammengefasst:**
1. Struktur: Hämoglobin ist tetramer, Myoglobin ist monomer.
2. Funktion: Hämoglobin transportiert Sauerstoff, Myoglobin speichert ihn.
3. Vorkommen: Hämoglobin in Blut, Myoglobin in Muskeln.
4. Affinität: Myoglobin hat eine höhere Affinität für Sauerstoff als Hämoglobin.

Diese Unterschiede sind entscheidend für die jeweilige Rolle der Proteine im Körper.