Welche Glykosylierung findet im Lumen des ER statt?

Question

Welche Glykosylierung findet im Lumen des ER statt?

Antwort

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Wie unterscheiden sich N- und O-Glykosylierung und wie funktioniert die N-Glykosylierung ausführlich?

Accepted Answer

Im Lumen des endoplasmatischen Retikulums (ER) findet die N-Glykosylierung statt. Bei diesem Prozess werden Zuckerreste an die Asparaginreste von Proteinen angehängt. Dies ist ein wichtiger Schritt in der posttranslationalen Modifikation von Proteinen und spielt eine entscheidende Rolle der Faltung, Stabilität und Funktion von Proteinen.

Accepted Answer

N- und O-Glykosylierung sind zwei verschiedene Arten der posttranslationalen Modifikation von Proteinen, bei denen Zuckerreste an Aminosäuren angehängt werden. **Unterschiede zwischen N- u... [mehr]

Accepted Answer

N- und O-Glykosylierung sind zwei verschiedene Arten der posttranslationalen Modifikation von Proteinen, bei denen Zuckerreste an Aminosäuren angehängt werden. **Unterschiede zwischen N- und O-Glykosylierung:** 1. **Ort der Modifikation:** - **N-Glykosylierung:** Hierbei wird ein Zuckermolekül an die Aminogruppe (NH2) der Asparaginreste (Asn) eines Proteins angehängt. - **O-Glykosylierung:** Bei dieser Modifikation wird ein Zuckermolekül an die Hydroxylgruppe (OH) der Serin- (Ser) oder Threoninreste (Thr) angehängt. 2. **Glykosylierungsmuster:** - **N-Glykosylierung:** Diese erfolgt meist in einem bestimmten Muster, das eine komplexe Struktur aufweist, die aus einem Kern von Mannose und Glukose besteht, und kann weiter verzweigt sein. - **O-Glykosylierung:** Diese ist oft weniger komplex und kann eine Vielzahl von Zuckern umfassen, die in unterschiedlichen Kombinationen angehängt werden. 3. **Funktion:** - **N-Glykosylierung:** Sie spielt eine wichtige Rolle bei der Faltung, Stabilität und Funktion von Proteinen sowie bei der Zell-Zell-Erkennung. - **O-Glykosylierung:** Diese Modifikation ist oft an der Regulierung von Proteininteraktionen und der Stabilität von Proteinen beteiligt. **N-Glykosylierung im Detail:** 1. **Initiation:** - Die N-Glykosylierung beginnt im endoplasmatischen Retikulum (ER). Ein Zuckermolekül, das als Dolichol-Phosphat bekannt ist, dient als Träger. Zunächst wird ein Zuckerkern (bestehend aus zwei N-Acetylglucosamin (GlcNAc) und fünf Mannose-Molekülen) auf das Dolichol übertragen. 2. **Transfer:** - Das Zucker-Molekül wird dann auf das Asparagin eines naszierenden Proteins übertragen. Dies geschieht durch das Enzym oligosaccharyltransferase, das die Übertragung des Zuckers auf die Asparaginseite des Proteins katalysiert. 3. **Modifikation:** - Nach der Übertragung wird das Protein durch Enzyme im ER und Golgi-Apparat weiter modifiziert. Diese Modifikationen können das Entfernen oder Hinzufügen von Zuckern umfassen, was zu einer Vielzahl von Glykosylierungsvarianten führt. 4. **Faltung und Qualitätskontrolle:** - Während der N-Glykosylierung erfolgt auch eine Qualitätskontrolle, um sicherzustellen, dass das Protein korrekt gefaltet ist. Fehlgefaltete Proteine werden oft abgebaut. 5. **Transport:** - Nach der Modifikation wird das glykosylierte Protein in Vesikeln zum Golgi-Apparat transportiert, wo weitere Modifikationen stattfinden können, bevor es an seinen endgültigen Bestimmungsort in der Zelle oder außerhalb der Zelle transportiert wird. Die N-Glykosylierung ist somit ein komplexer und wichtiger Prozess, der entscheidend für die Funktion und Stabilität vieler Proteine ist.